BOINC-volunteer computing

[Kanonenfutter]

Hallo zusammen,

ich möchte hier auf ein Projekt aufmerksam machen, dass meiner Meinung nach großes Potential hat.
Es geht um volunteer computing ! Das heisst ihr rechnet für die Wissenschaft kleine Stücke eines großen Projekts, wechles nicht von der Organisation allein in akzeptabler Zeit gelöst werden könnte.

Angefangen hat diese Art von Projekten mit SETI@Home. Privatpersonen haben sich den Clienten auf dem Rechner installiert und immer wenn Rechenzeit über war, wurde nach Extrateristischen Leben gesucht.
Dieses Prinzip wurde vor ein paar Jahren auf alle möglichen Spaten der Wissenschaft ausgebreitet und nun ist es möglich mit einem Clienten an verschiedensten Projekten teilzunehmen.

Hier möchte ich die Plattform BOINC vorstellen. Es ist genau so ein Client der es ermölicht an verschiedensten Projekte von der Primzahlsuche, suche von Pulsaren im All bis zur Lösung von Proteinstrukturen zum besseren Verständniss von Krankheiten und Energieproblemen teilzunehmen.
Das Primzip ist sehr simpel. Man sucht sucht sich ein oder mehrere Projekte aus, andem man mitrechnen möchte und meldet sich mit einer eMailadresse an. Danach muss man nur noch dem BOINC-Clienten wissen lassen wo ihr teilnehmt und er regelt alles andere. Es werden dann die Workunits (WUs) sowie die eigentlichen Programme der Betreiber auf euren rechner geladen und es kann losgehen. Sobald eine WU fertig gerechnet wurde, wird sie an den Betreiber geschickt und mit Creditpunkten pro Rechenzeit für diese Aufgabe creditiert. Die verwendete Prozessorlast sowie RAM-Nutzung kann bequem über BOINC limitiert werden, so dass ihr z.B. nur 20% euer Ressourcen nutzt !
Die aktuellen Aufgaben können je nach Projekt als Screensaver angezeigt werden, damit ihr auch seht was ihr gerade rechnet !
Diese Punkte werden zentral verrechnet eine Statistik für euch darüber geführt wieviel ihr wann gerechnet habt. Natürlich gibt es auch ein Rangsystem, mit Landes und Weltweiter Plazierung eurer Rechenleistung bzw. die Rechenleistung eures Teams (SETI@GERMANY ist das größre in DE ! )

Natürlich könnt ihr sagen "Was brint mein kleiner Rechner mit ~2.3GHz schon bei so großen Projekten ?" Ansich stimmt das, einer allein kann nicht viel. Aber hier macht die Summe die Rechenpower ! Ganz schnell sind einige TFLOPS an Rechenleistung zusammen und ein Projekt kann innerhalb von einem Jahr zum Ziel gebracht werden, wofür der Betreiber selbst ein Jahrzehnt gebraucht hätte !
Auf der Homepage von BOINC (http://boinc.berkeley.edu) kann man sehr schön sehen wie schnell gewaltige Rechenleitung zusammenkommt (oben rechts auf der Seite).

Wenn ihr noch immer keine Lust habt dabei Teilzunehmen möchte ich einfach an euer wissenschaftliches Interesse appelieren ! Macht mit und bewirkt etwas !

Hier noch die wichtigsten Adressen:
Generelles zu BONIC vom Erfinder: http://www.youtube.com/watch?v=8iSRLIK-x6A&feature=related
http://boinc.berkeley.edu/
http://de.boincstats.com
Proteinlösung (ROSETTA@HOME): http://www.youtube.com/watch?v=GzATbET3g54&feature=related

[Hyperion]

Finde ich an sich sehr lobenswert - ein weiteres Produkt von Web 2.0...obwohl SETI wahrsch schon davor in dieser Form existierte!

Bez Proteinfaltung - da habe ich allerdings meine Zweifel - zu meinem Wissen bestehen die Algorithmen zur kompletten Beschreibung des Faltungswegs einfach gar nicht! Was heute verwendet wird, benoetigt noch immer empirische Parameter, anstatt die Faltung ab initio als mathematisches Problem zu beschreiben, und entsprechend zu loesen...

[PlanetScience]

Ich hab das gerade mal auf der Projektseite nachgeschaut. Einige Zitate dazu:

Das Projekt Rosetta@home versucht Proteinstrukturen und Proteinbindungen vorherzusagen. Das Ziel des Projekts ist es, Methoden zu entwickeln, die Proteinstrukturen aus Aminosäuresequenzen sicher vorhersagen können.

Man versucht also gerade, eine möglichst einfach Methode zur Vorhersage zu finden.

und hier ist ein grob übersetzter Auszug aus den FAQ:

Man hat schon lange erkannt, dass die meisten Proteine so gefaltet sind, dass ihre Struktur das thermodynamische Minimum darstellt. Auf gut deutsch heißt das, dass die immer gleiche Faltung, die sich aus der Aminosäuresequenz ergibt, die stabilste Form ist, die das Protein annehmen kann.

Darauf basierend sollte es ja mit ausreichend Rechenpower möglich sein, die wahrscheinlichste 3D-Struktur vorherzusagen (auch wenn die nicht in allen Fällen richtig sein muss).

Weitere Details zur Methode, mit der hier vorgegangen wird, siehe FAQ des Rosetta-Projekts (auf englisch).

[Kanonenfutter]

Sehr oft werden auch einfach "nur" die Monte-Carlo-Rechnungen verwendet.

[HCN]

Was heute verwendet wird, benoetigt noch immer empirische Parameter, anstatt die Faltung ab initio als mathematisches Problem zu beschreiben, und entsprechend zu loesen...

Wir haben mal zum Spaß mit diversen verfügbaren Programmen die Tertiärstruktur von uns kristallographisch bekannten Proteinen vorhersagen lassen.

Nicht ein einziegs hat auch nur annähernd gestimmt, das waren alles völlig andere Strukturen.

Ab Initio Methoden sind für so große Moleküle (noch) viel zu aufwändig und bräuchten milliarden Jahre führ brauchbare Ergebnisse.

Wenn ihr es schafft ein Programm zu schreiben, welches euch innerhalb akzeptabler Zeit aus der reines Primärstruktur alles weitere korrekt vorhersagt, ihr bekommt den Nobelpreis dafür....

Aus einer bekannten Struktur mögliche Änderungen durch austausch einer bestimmten AS vorhersagen zu lassen oder aktive Zentren am Rechner zu bestimme geht dagegen schon wesentlich besser...

[Hyperion]

Und das (molekulares Modellieren von bekannten Kristall/NMR Strukturen, welche leichte Veraenderungen zur Original Aminosaeuresequenz haben) funktioniert nur, weil die Tertiaer/Sekundaerstruktur aufrecht erhalten wird. Wenn allerdings Mutationen (manchmal genuegt eine einzige) das Protein soweit destabilisieren, dass es sich entfaltet, gibt es schlichtweg keine vorhersagbare Struktur. Manchmal ist auch eine einzige Mutation ausreichend, um andere Tertiaer/Sekundaerstruktur zu erhalten. Ein gutes Beispiel dafuer sind beta-Amyloide.

Zudem - bis heute koennen wir nicht die Reaktivitaet organischer REaktionen vorhersagen. Koennte man einen Grignard, eine Wagner-Meerwein Umlagerung vorhersagen (direkt von der Molekularstruktur, ohne Vorwissen was passieren koennte), wenn man nur die entsprechenden Chemikalien in einen Algorithmus eingeben wuerde? Keine Chance. Wie wollen wir demnach eine Proteinstruktur vorhersagen, die noch viel mehr von multiplen subtilen Interaktionen abhaengt, und die durch das 'Viel-Koerper-Problem' noch bei weitem komplexer ist? Noch komplizierter, wie kann enzymatische Aktivitaet direkt von der AS-Sequenz vorhergesagt werden? Kcat, Km, usw? Keine Chance.
Der Nobelpreis ist dem, der es loest, gewiss. Eine offensichtliche, brute-force Methode ist dafuer aber nicht bekannt, un nein, es ist nicht nur eine Frage der Rechenpower. Und zu meinem Wissen haben die meisten Protein-Faltungsspezialisten es aufgeben, an eine Loesung des Problems in absehbarer Zeit zu glauben